fuente
La lipasa se encuentra ampliamente presente en animales, plantas y microorganismos. Las plantas que contienen más lipasa son las semillas de cultivos oleaginosos, como las semillas de ricino y la colza. Cuando las semillas oleaginosas germinan, la lipasa puede trabajar en conjunto con otras enzimas para catalizar la descomposición de aceites y grasas para producir azúcares, proporcionando a las semillas la capacidad de echar raíces. Nutrientes y energía necesarios para la germinación; el páncreas y el tejido adiposo de los animales superiores contienen más lipasa en el cuerpo animal. Hay una pequeña cantidad de lipasa en el jugo intestinal, que se utiliza para complementar la falta de digestión de grasas por la lipasa pancreática. En los animales carnívoros El jugo gástrico contiene una pequeña cantidad de butirinasa. En los animales, varios tipos de lipasas controlan procesos como la digestión, la absorción, la reconstrucción de grasas y el metabolismo de las lipoproteínas; las lipasas son más abundantes en bacterias, hongos y levaduras (Pandey et al.). Dado que existen muchos tipos de microorganismos, se reproducen rápidamente y son propensos a la variación genética, tienen un rango de pH, rango de temperatura y especificidad de sustrato más amplio que los animales y las plantas, y las lipasas derivadas de microorganismos son generalmente enzimas extracelulares secretadas. Los principales microorganismos de fermentación son Aspergillus niger, Candida, etc. Es adecuado para la producción industrial a gran escala y la obtención de muestras de alta pureza. Por lo tanto, la lipasa microbiana es una fuente importante de lipasa industrial. Generalmente, las propiedades de la lipasa de diferentes fuentes son diferentes y también es de gran importancia en la investigación teórica.
naturaleza
La lipasa es un tipo de enzima con una variedad de capacidades catalíticas. Puede catalizar la hidrólisis, alcoholisis, esterificación, transesterificación y síntesis inversa de triacilglicéridos y otros ésteres insolubles en agua. Además, también exhibe otras actividades enzimáticas, como fosfolipasa, lisofosfolipasa, colesterol esterasa, actividad de acilpéptido hidrolasa, etc. (Hara; Schmid). Las diferentes actividades de la lipasa dependen de las características del sistema de reacción, como promover la hidrólisis de ésteres en la interfase aceite-agua, mientras que la síntesis enzimática y la transesterificación se pueden lograr en la fase orgánica.
La investigación sobre las propiedades de la lipasa incluye principalmente aspectos como la temperatura y el pH óptimos, la estabilidad de la temperatura y el pH, la especificidad del sustrato, etc. Hasta la fecha, se han aislado, purificado y estudiado sus propiedades una gran cantidad de lipasas microbianas, y difieren en peso molecular, pH óptimo, temperatura óptima, pH y estabilidad térmica, punto isoeléctrico y otras propiedades bioquímicas (Veeraragavan et al.). En general, las lipasas microbianas tienen un rango de pH y temperatura de operación más amplio que las lipasas animales y vegetales, alta estabilidad y actividad, y son específicas de los sustratos (Schmid et al.; Kazlauskas et al.).
La característica catalítica de la lipasa es que su actividad catalítica es máxima en la interfase aceite-agua. Sarda y Desnnelv descubrieron este fenómeno ya en 1958. Las enzimas solubles en agua actúan sobre sustratos insolubles en agua y la reacción se produce en la interfase de dos fases completamente diferentes que están separadas entre sí. Esta es una característica que distingue a la lipasa de la esterasa. El sustrato de la esterasa (E C3.1.1.1) es soluble en agua y su sustrato óptimo son los ésteres formados a partir de ácidos grasos de cadena corta (menor o igual a C8).
La lipasa es una de las preparaciones enzimáticas industriales más importantes. Puede catalizar la lipólisis, la transesterificación, la síntesis de ésteres y otras reacciones, y se utiliza ampliamente en el procesamiento de petróleo, alimentos, medicamentos, productos químicos de uso diario y otras industrias. Las lipasas de diferentes fuentes tienen diferentes características catalíticas y actividades catalíticas. Entre ellas, la producción a gran escala de lipasas con funciones de transesterificación o esterificación para la síntesis en fase orgánica es de gran importancia para la síntesis enzimática de productos químicos finos y compuestos quirales.
La lipasa es una hidrolasa de enlace éster especial que actúa sobre los enlaces éster de los triglicéridos para degradar los triglicéridos en diglicéridos, monoglicéridos, glicerol y ácidos grasos.
Una enzima es una proteína activa. Por lo tanto, todos los factores que afectan la actividad de la proteína afectan la actividad enzimática. La actividad de las enzimas que interactúan con los sustratos se ve afectada por muchos factores, como la temperatura, el valor de pH, la concentración de la solución enzimática, la concentración del sustrato, los activadores o inhibidores de la enzima, etc.
La lipasa está ampliamente distribuida entre los microorganismos y sus bacterias productoras son principalmente mohos y bacterias. Existen 33 lipasas publicadas de diferentes fuentes adecuadas para el procesamiento de triglicéridos, 18 de las cuales son de mohos y 7 de bacterias.
La lipasa puede hidrolizar glicéridos (aceites, grasas) y liberar ácidos grasos, diglicéridos, monoglicéridos y glicerol en diferentes etapas. Los ácidos grasos generados por hidrólisis se pueden titular con una solución alcalina estándar y el valor del título representa la actividad enzimática.
Mecanismo catalítico de la lipasa
La lipasa tiene afinidad por la interfaz aceite-agua y puede catalizar la hidrólisis de sustancias lipídicas insolubles en agua a una velocidad alta en la interfaz aceite-agua; la lipasa actúa sobre la capa de interfaz hidrofílica-hidrofóbica del sistema, lo que también es diferente de la esterasa, una característica.
Las lipasas de diferentes fuentes pueden tener grandes diferencias en las secuencias de aminoácidos, pero sus estructuras terciarias son muy similares. Los residuos del sitio activo de la lipasa están compuestos de serina, ácido aspártico e histidina, y pertenecen a la clase de las serina proteasas. El sitio catalítico de la lipasa está enterrado en la molécula, y su superficie está cubierta por una estructura en forma de tapa espiral formada por residuos de aminoácidos relativamente hidrófobos (también conocida como "tapa"), que protege el sitio catalítico triplete. La naturaleza anfipática de la hélice en la "tapa" afectará la capacidad de unión de la lipasa al sustrato en la interfaz aceite-agua, y su anfipaticidad debilitada conducirá a una reducción de la actividad de la lipasa. La superficie exterior de la "tapa" es relativamente hidrófila, mientras que la superficie interior, que mira hacia el sustrato, es relativamente hidrófoba. Debido a la asociación entre la lipasa y la interfaz aceite-agua, la "tapa" se abre y el sitio activo queda expuesto, lo que mejora la capacidad de unión del sustrato a la lipasa. El sustrato puede entrar fácilmente en el canal hidrofóbico y combinarse con el sitio activo para formar un complejo enzima-sustrato. El fenómeno de activación interfacial puede aumentar la hidrofobicidad cerca del sitio catalítico, lo que hace que la hélice se reoriente y exponga así el sitio catalítico; la presencia de la interfase también puede permitir que la enzima forme una capa de hidratación incompleta, lo que es beneficioso para la formación alifática de sustratos hidrofóbicos. Las cadenas laterales se pliegan sobre la superficie de la molécula de enzima, lo que hace que la catálisis enzimática sea más fácil de realizar.
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